Spektrum der Wissenschaft - 07.2019

38 Spektrum der Wissenschaft 7.19 FALCONIERI VISUALS / SCIENTIFIC AMERICAN DEZEMBER 2018

extrahiertes

Kollagen

Peptidstruktur des

Knochenkollagens

Mittels starker

Säuren oder Basen

wird das Kollagen

aus dem Knochen

extrahiert.

Trypsin zerteilt die langen

Kollagenstränge, was eine

Mischung aus kurzen und

langen Peptiden ergibt.

Zugabe

des Enzyms

Trypsin

Die Peptide werden in

das Massenspektrometer

eingebracht.

einzelne

Peptidketten

Laser

Die Mischung aus

langen und kurzen

Peptidketten ergibt

charakteristische

Spektren.

Längere Eiweißketten

bewegen sich langsamer,

kürzere schneller.

Letztere erreichen den

Detektor daher früher.

Detektor

lange, langsame Peptide

kurze, schnelle Peptide

Bär Mensch Pferd

lange,

langsame

Peptide

kurze,

schnelle

Peptide

Zu wem gehört der Knochen?

Mit ZooMS, auch bekannt als Kolla-
gen-Peptidmassen-Fingerprinting,
können Forscher sonst nicht identifi-
zierbare Knochenfragmente taxono-
misch bestimmen. Dazu werden die im
Knochen konservierten Kollagenpro-
teine in einem Massenspektrometer
analysiert. Zunächst zerschneidet das

Enzym Trypsin das Kollagen in kleinere

Peptidketten. Ein Laser ionisiert diese

Bausteine, so dass sie durch die

elektromagnetischen Felder des

Massenspektrometers zum Detektor

beschleunigt werden. Je kürzer und

damit leichter die geladenen Peptid-

ketten sind, desto schneller erreichen

sie den Detektor. Die verschieden

langen Moleküle werden nacheinander

gemessen und ergeben ein charak-

teristisches Spektrum (»fingerprint«).

Anhand einer Bibliothek von Peptid-

signaturen bekannter Tierarten lassen

sich die Messergebnisse einer

bestimmten Tiergruppe zuzuordnen.

Zeit

Intensität

fossiles

Knochen-

fragment